大豆分离蛋白酶促聚集行为的表征

论文摘要

研究Quambalaria cyanescens天冬氨酸蛋白酶处理后大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的水解度、浊度、组分及分子质量变化,利用激光扫描共聚焦显微镜(laser scanning confocal microscopy,LSCM)和原子力显微镜(atomic force microscope,AFM)表征酶处理后大豆分离蛋白聚集行为。结果表明:SPI水解度、浊度在一定范围内随酶解时间的延长而增加,随后保持不变;酶处理使SPI的亚基解离,水解为较小分子质量的组分,并使SPI表面疏水性增强;内源荧光光谱与圆二色光谱结果表明酶解改变了SPI的天然结构,导致SPI内部氨基酸残基及疏水基团的暴露。通过LSCM观察酶诱导的SPI聚集过程,结合AFM的观察结果表明:随处理时间的延长,SPI发生了更广泛的聚集行为,并产生了更大的不规则、不连续聚集体。

论文目录

• 1 材料与方法
•   1.1 材料与试剂
•   1.2 仪器与设备
•   1.3 方法
•     1.3.1 SPI的制备
•     1.3.2 SPI水解度的测定
•     1.3.3 浊度的测定
•     1.3.4 十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, SDS-PAGE） 分析
•     1.3.5 内源荧光光谱分析
•     1.3.6 圆二色光谱分析
•     1.3.7 LSCM观察
•     1.3.8 AFM观察
•   1.4 统计及分析
• 2结果与分析
•   2.1不同酶解时间SPI的水解度与浊度
•   2.2 不同酶解时间SPI的SDS-PAGE分析
•   2.3 内源荧光光谱表征SPI的结构变化
•   2.4 圆二色光谱表征SPI二级结构变化
•   2.5 LSCM分析
•   2.6 AFM分析
• 3 结论

文章来源

类型: 期刊论文

作者: 曾祺,张志国

关键词: 大豆分离蛋白,酶处理,结构特性,聚集行为

来源: 食品科学 2019年16期

年度: 2019

分类: 工程科技Ⅰ辑

专业: 轻工业手工业

单位: 齐鲁工业大学(山东省科学院)食品科学与工程学院

基金: 山东省自然科学基金面上项目（ZR2016CM38）

分类号: TS201.21

页码: 58-63

总页数: 6

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